Биохимия крови
Автор книги - Наталья Трунилина. Произведение относится к жанру учебная литература. Оно опубликовано в 2020 году. Книге не присвоен международный стандартный книжный номер.
В книге "Биохимия крови" раскрывается состав крови, подробно разбираются белки крови, небелковые азотистые соединения (мочевина, мочевая кислота, креатин и креатинин, билирубин и др.) и их основные органические соединения крови (глюкоза, холестерол, кетоновые тела и др.) и их значение в клинике. В этой книге даётся материал о биологической роли и значение в клинической практике макро и микро элементов сыворотки крови, а также очень коротко форменные элементы крови. Излагаемый материал сопровождается схемами, рисунками, таблицами и представляет интерес для биохимиков и клиницистов различного профиля, а также может служить учебным пособием для студентов и аспирантов. Трунилина Н.И.
Читать онлайн Наталья Трунилина - Биохимия крови
1. Определение. Функции крови.
Определение:
КРОВЬ – это особый вид соединительной ткани которая циркулирует в замкнутой системе кровеносных сосудов и состоит из клеточных (форменных) элементов и межклеточной жидкой среды (плазма).
Функции крови:
2. Состав крови.
3. Белки плазмы крови.
3.1 Таблица.
3.2 Графики.
3.3 Преальбумины.
ПРЕАЛЬБУМИНЫ – гетерогенная фракция, синтезируется в печени (не более 1% от общего числа альбуминов (55-60%). Кроме преальбуминов присутствует тироксинсвязывающий и ретинолсвязывающий транспортные белки.
АЛЬБУМИНЫ – синтезируются в печени, составляют 40-50 г\л, богаты дикарбоновыми аминокислотами ГЛУТАМАТОМ и АСПАРТАТОМ, отсюда носят кислый характер.
3.4 Альбумины, значение в клинике.
альбуминов наблюдается при:
– ЦИРРОЗЕ ПЕЧЕНИ
– ГЛОМЕРУЛОНЕФРИТЕ остром и хр.
– ОСТРОЙ ПЕЧЁНОЧНОЙ НЕДОСТАТОЧНОСТИ
– ОПУХОЛИ
– ЛЕЙКОЗАХ
– НЕФРОЗАХ
– ГОЛОДАНИИ
– НАРУШЕНИИ УСВОЯМОСТИ БЕЛКОВ
при дегидратации I типа (наблюдается при шоке).
3.5 Глобулины, значение в клинике.
в норме 20 – 30 г\л
α>1 и α>2 – основные факторы свёртываемости крови, 5% и 8%, синтез – печень.
Ингибиторы протеиназ:
α>1 – АНТИТРИПСИН
α>1 – АНТИХИМОТРИПСИН
α>2 – МАКРОГЛОБУЛИНЫ
α>1 – ПРОТЕИНАЗНЫЙ ИНГИБИТОР
ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ:
– транскортин
– тироксинсвязывающий глобулин
– церулоплазмин
– гаптоглобин
– ретинолсвязывающий белок
– вит. Д связывающий белок
– ЛВП
β-ГЛОБУЛИНЫ (12%), печень лимфа.
– трансферрин
– транскобаламин
– ЛНП
– С-реактивный белок и др.
γ-ГЛОБУЛИНЫ (22%), синтез – лимфа.
Иммуноглобулины:
– Jg G
– Jg A
– Jg M
– Jg D
– Jg E
3.6 Иммуноглобулины.
5 классов, отличаются Н – цепями, лёгкие на Κ – каппа и Λ – лямда, что представлено в таблице:
3.6.1 Таблица.
3.6.2 Строение.
Как видно из рисунка Jg состоит из 4 полипептидных цепей:
– двух α – лёгких и
– двух Н – тяжёлых
соединённых 4 дисульфидными и множественными нековалентными связями.
Между двумя доменами тяжёлых цепей есть участок, который препятствует формированию вторичной структуры, так как содержит остаток ПРОЛИНА. Этот участок называют «шарнирной областью», он придаёт молекуле гибкость. Jg g составляет 75% от общего количества этих белков. У человека обнаружено 4 подкласса Jg g: (Jg g 1, Jg g 2, Jg g 3, Jg g 4). Наибольшее количество Jg g1, наименьшее Jg g 2.
3.6.3 Биологическая роль.
Jg g эффективно связывает и инактивирует чужеродные молекулы и обеспечивает их уничтожение.
